Mas como eles fazem isso?

Com informações de Science Alert.

Os polvos antárticos vivem nas águas mais frias do mundo, onde as temperaturas atingem um pico de 10°C (50°F) e frequentemente caem para quase -2°C (28°F). Como essas criaturas de “sangue frio” sobrevivem a tais extremos tem sido um mistério.

Descobriu-se recentemente que polvos excêntricos do gênero Pareledone usam seus três corações para bombear um tipo especial de sangue azul ao redor de seus corpos, fornecendo oxigênio aos tecidos mesmo em ambientes superfrios como a Antártica.

Semelhante a muitas outras espécies que vivem em águas permanentemente geladas, estes polvos também parecem ter enzimas “adaptadas ao frio”, de acordo com uma investigação liderada pelo Laboratório Biológico Marinho dos EUA.

Essas proteínas desempenham um papel fundamental em uma série de reações bioquímicas. Nas criaturas antárticas, a sua flexibilidade única permite-lhes funcionar mesmo a temperaturas mais baixas, enquanto as enzimas dos polvos mais temperados abrandam 25% face a extremos semelhantes.

As enzimas solúveis – como as que decompõem os alimentos no nosso intestino – podem adaptar-se mais facilmente a diferentes temperaturas devido às reações específicas em que estão envolvidas. Mas nem todas as enzimas do corpo podem ser tão flexíveis. Alguns são esmagados nas membranas celulares, onde as suas “condições de trabalho” são muito mais rígidas.

Essas ‘bombas’ ou canais de proteínas transportam íons importantes para dentro e para fora da célula, criando gradientes que permitem a propagação de energia.

Então, como é que estas enzimas específicas lidam com o frio da Antártica?

Pesquisadores do Laboratório Biológico Marinho da Universidade de Porto Rico e do Instituto Nacional de Distúrbios Neurológicos e Derrame Dos Eua decidiram se aprofundar nos detalhes.

Eles criaram dois modelos: um baseado na enzima da bomba de sódio-potássio encontrada nos polvos antárticos ( Parledone ) e outro baseado na mesma bomba encontrada em uma espécie temperada chamada polvo de duas manchas ( Octopus bimaculatus ).

Os autores escolheram esta enzima porque ela exporta três íons de sódio e importa dois íons de potássio ao custo de uma molécula de trifosfato de adenosina (ATP), que é a fonte de energia da célula. Essa troca é essencial para a excitabilidade celular e o transporte de solutos.

“Devido à sua importância central, a [bomba de sódio-potássio] deve estar sob forte seleção para operar com eficiência em diferentes ambientes térmicos”, explicam os autores .

Tal como a equipe suspeitava, a bomba antártica teve um desempenho melhor a -1,8 °C do que a bomba temperada. Era menos intrinsecamente sensível ao frio.

Os blocos de construção, ou aminoácidos, que formam a bomba antártica diferiam ligeiramente daqueles das espécies de polvo de clima temperado.

No total, os investigadores contaram 12 locais na sequência de aminoácidos da Antártica onde uma mutação parecia conferir resistência ao frio.

Ao adicionar estas mutações, uma de cada vez, a um modelo, os investigadores descobriram que três mutações em particular trabalhavam em conjunto para fornecer a maior parte da resistência ao frio da bomba.

Além do mais, a maioria dessas mutações foi posicionada na interface entre a bomba e o resto da membrana celular.

Uma mutação, na localização L314V, teve o maior efeito do lote. Sem ele, a bomba não funcionava mais em temperaturas próximas de zero.

Os pesquisadores precisarão estudar mais os detalhes por trás dessa mutação, mas pode ser que esse aminoácido diferente neste local específico de alguma forma dê à bomba espaço de manobra extra dentro da membrana celular.

O biofísico Miguel Holmgren, do Instituto Nacional de Distúrbios Neurológicos e Derrame dos EUA, não ficou surpreso com o fato de a interface entre a proteína e a membrana ser um local para tais adaptações.

“Faz sentido para nós”, disse ele.

Os autores esperam agora realizar mais experiências sobre como as bombas de proteína dos polvos da Antártida mantêm as células a funcionar em temperaturas frias.

O estudo foi publicado na PNAS.